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肝素結合蛋白配對抗體,用于膿毒癥檢測

名稱:肝素結合蛋白配對抗體
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1、抗體信息

抗體名稱

來源

抗體亞型

濃度

推薦配對方式

HBP單抗2H6

小鼠

IgG1

3.58mg/ml

包被/標記

HBP單抗7B9

小鼠

IgG1

5.38mg/ml

標記/包被

HBP單抗1E2

小鼠

IgG1

7.20mg/ml

標記/包被

HBP單抗5B6

小鼠

IgG1

3.52mg/ml

包被/標記

HBP單抗10E11

小鼠

IgG1

7.39mg/ml

包被/標記

HBP單抗1F10

小鼠

IgG1

4.81mg/ml

標記

HBP單抗5D2

小鼠

IgG1

3.58mg/ml

包被/標記

HBP單抗4E2

小鼠

IgG1

5.38mg/ml

標記/包被

HBP單抗4A5

小鼠

IgG1

7.20mg/ml

標記/包被

HBP單抗3E1

小鼠

IgG1

3.52mg/ml

包被/標記

HBP單抗3A3

小鼠

IgG1

7.39mg/ml

包被/標記

HBP單抗2C11

小鼠

IgG1

4.81mg/ml

標記

HBP單抗1A11

小鼠

IgG1

3.58mg/ml

包被/標記

HBP單抗11C8

小鼠

IgG1

5.38mg/ml

標記/包被

HBP單抗10H10

小鼠

IgG1

7.20mg/ml

標記/包被

HBP單抗10E7

小鼠

IgG1

3.52mg/ml

包被/標記

HBP單抗10E1

小鼠

IgG1

7.39mg/ml

包被/標記

HBP單抗10D9

小鼠

IgG1

4.81mg/ml

標記

HBP單抗10A6

小鼠

IgG1

3.58mg/ml

包被/標記

HBP單抗6E9

小鼠

IgG1

5.38mg/ml

標記/包被

2)其他配對:1F10/1E2、2H6/1E2、5B6/1E2、5B6/2H6、5B6/10E11、7B9/1E2、7B9/1F10、7B9/5B6、10E11/1E2

測試枸櫞酸鈉抗凝的血漿標本,以上配對的線性范圍可以達到1ng/ml-200ng/ml,通過優化工藝、方法和標本稀釋度,您可以得到自己想要的檢測范圍。其中靈敏度最高的配對為2H6/1E2、5B6/1E2、1E2/10E11、10E11/1E2、7B9/1E2。

目前博美是提供生產用HBP抗體的供應商,目前合計提供27株單抗,1個多抗供客戶選擇,可以滿足免疫層析,發光和比濁的需求。


從上圖可以看出,與PCT比,HBP的優勢比較突出。

以上抗體經過多家客戶驗證,可以用于ELISA、化學發光、免疫熒光等診斷試劑的生產。

請收到后存放于2-8℃,可保存至有效期,不用冷凍。

如果您在使用過程中有任何問題,歡迎與本公司取得聯系。

備注:目前促銷,樣品與正式購買的價格都是1500元/毫克,不提供免費樣品


重點英文參考文獻:


Heparin-binding protein: a key player in the pathophysiology of organ dysfunction in sepsis
Fisher J, Linder A,,J Intern Med. 2017 Mar 28

 

Heparin-Binding Protein (HBP): A Causative Marker and Potential Target for Heparin Treatment of Human Sepsis-Induced Acute Kidney Injury
Fisher J et al, Shock 2017 Mar;17

以上抗體說明中提到的圖片引自該文獻,特此備注。

 

Elevated plasma Heparin-Binding Protein is associated with early death after resuscitation from cardiac arrest
Ristagno G et al,Critical Care 2016 20:251

 

Heparin-binding protein is important for vascular leak in sepsis
Bentzer P et al,  Intensive Care Med Exp 2016 Dec; 4:33

肝素結合蛋白的結構和功能特點及其在膿毒癥中的作用


HBP 是存在于多形核白細胞顆粒中的蛋白質, 由 Shafer等在 1984 年發現并分離成功。 由于該蛋白具有殺菌活性,帶有正電荷,當時測得相對分子質量為 373000,因此將其命名為 CAP37cationic<antimicrobial<protein<of<37<000< span="">)。 后來不久,Gabay 等從多形核白細胞顆粒中成功分離出具有殺菌活性的嗜苯胺藍蛋白,并將其命名為 Azurocidin,即天青殺素。1991  Flodgaard 等分別從人和豬的多形核白細胞顆粒中分離出具有極強肝素結合能力的蛋白, 并將其命名為heparin-binding<protein< span="">HBP,肝素結合蛋白)。 隨著研究的進行, 通過蛋白及相關基因測序證實,CAP37AzurocidinHBP是同一種蛋白;而且,進一步的研究也證實了 HBP 是胰蛋白酶樣絲氨酸蛋白酶家族的一員。

alpha防衛素以及 LL-37 類似,HBP 最初是作為中性粒細胞內對革蘭陰性(G-)菌和白色念珠菌具有殺菌活性作用的蛋白而被發現的。 但 HBP 與它們有所不同,前者不僅僅局限在中性粒細胞激活后的出胞作用中,還存在于細胞外環境中。 因此在多形核白細胞內,HBP 可以存在于嗜苯胺藍顆粒和分泌顆粒中,同時,HBP 也是多形核白細胞中唯一的一種可以被分泌的顆粒蛋白,其對炎癥反應和凝血的調節可能起到重要的作用。

絲氨酸蛋白酶家族具有包括蛋白消化、免疫調節、激素的激活等眾多生理功能。更早的研究證實,此類蛋白酶的催化中心是由組氨酸、天冬氨酸、絲氨酸殘基構成。 但是,位于HBPO41 位的組氨酸殘基和 175 位的絲氨酸殘基分別被絲氨酸殘基和甘氨酸殘基所替代,從而導致 HBP 失去蛋白酶的活性。 現在已知成熟的 HBP 分子由 222 個氨基酸殘基構成,相對分子質量為 243000,其氨基酸序列與人類中性粒細胞彈性蛋白酶具有 45%同源性,與蛋白水解酶 3 具有 42%的同源性,與組織蛋白酶 G 具有 32%的同源性,它們都是絲氨酸蛋白酶家族的成員。 HBP 基因與同家族的彈性蛋白酶、蛋白水解酶 3 基因都位于人 19 號染色體的短臂末端。

HBP 雖然不具有蛋白酶活性,但仍然可以與胰蛋白酶抑制劑(BPTI)結合。 通過點突變研究,將 HBP 蛋白序列中 175位甘氨酸殘基替換成谷氨酰胺殘基之后,HBP 不再與 BPTI結合,從而證實了作為胰蛋白酶樣絲氨酸蛋白酶家族一員的HBP,其偽催化中心依舊可以與特異性抑制劑相結合。 通過研究HBP 的三維結構發現:胰蛋白酶樣絲氨酸蛋白酶家族催化中心的特征結構——條反向平行的 茁 鏈組成的 茁 桶形結構在其分子結構中依舊存在。 Iversen 等發現,HBP蛋白序列中第 2044 位氨基酸殘基組成 V 型結構, 其中位于此三維結構相對裸露區域的 25 位苯丙氨酸殘基、26 位胱氨酸殘基、42 位胱氨酸殘基和位于 V 型結構頂點的 43 位苯丙氨酸殘基形成了一個疏水的口袋結構,正是此結構的存在使得 HBP 對內毒素脂質 A 成分具有親和力而獲得結合內毒素的能力。另有研究表明,肝素與 HBP 具有很強的親和力,并證實肝素與 HBP 結合后,后者的活性將被抑制。 關于肝素

 HBP 的結合位點,可能與 N 端的堿性殘基區有關,但需更多的研究去證實。


HBP作為一種炎癥標志物,比降鈣素原具有更高的靈敏度和特異性。

因為HBP 主要是由PMN 受外界刺激所釋放,所以正常人血中HBP 含量很低,一般不超過10 ng /mL,當有感染發生時,部分細菌侵入到血管內,菌體本身或者細菌釋放的毒素等物質刺激中性粒細胞釋放HBP 從而導致血中HBP 含量升高。HBP 在一般感染時能達到20 ~ 30 ng /mL,ICU 中嚴重感染可能超過100 ng /mL 甚至高達1 000 ng /mL 以上; 當HBP 含量超過1 000 ng /mL 時病人已經處于極度危險中,面臨著隨時可能死亡的危險。正因為HBP 有如此強大的作用,就很有必要對其在臨床監測和治療上應用進行大量研究。

目前,臨床上將HBP≥15 ng /mL 作為嚴重敗血癥的標志,其敏感性、特異性、陽性預測值和陰性預測值分別可以達到87. 1%、95. 1%、88. 4%以及94. 5%; 在以上指標中,降鈣素原水平、IL-6 水平、乳鐵蛋白水平、CRP 水平、白細胞數量等指標可能在某一項表現突出,但其他項卻很低,甚至低至30%左右。嚴重敗血癥往往導致循環衰竭的發生,因此,在發熱病人中,血液HBP 含量的高低是預測病人是否會發展為循環衰竭優選指標。

 膿毒癥是導致危重患者死亡的重要原因,且近年來其患病率仍在上升,早期診斷對于降低病死率,改善預后至關重要。眾所周知,凝血功能紊亂、全身炎癥反應失衡是造成膿毒癥時器官功能障礙乃至衰竭的重要原因[25]。研究表明,炎癥反應早期,中性粒細胞趨化、游走、激活引起的病理生理過程是造成內皮細胞損傷的始動因素,據此推測,HBP可能在膿毒癥的發生發展中起著重要作用。
HBP主要由中性粒細胞受刺激時釋放入血,健康人血漿HBP濃度很低,一般不超過10ng/mL,膿毒性休克患者血漿HBP水平顯著升高,HBP可以用于預測休克和循環衰竭的發生[27-28]。Linder等認為血漿HBP水平大于15ng/mL是嚴重膿毒癥診斷的最佳實驗室指標,敏感性達87.1%,特異性95.1%,陽性預測值88.4%,陰性預測值94.5%。Akesson等發現膿毒癥組血漿HBP水平明顯高于對照組,動態檢測HBP水平可輔助判斷膿毒癥轉歸,HBP水平與疾病嚴重程度有關,高HBP水平使患者死亡風險增加。膿毒癥患者在出現血壓降低前,HBP水平已升高,對338名嚴重膿毒癥患者的調查研究發現,143名患者在發生器官衰竭前僅有HBP升高的
表現,其中80%血漿HBP濃度大于30ng/mL,平均在10.5h后出現器官衰竭。
黃愛蓉等發現,HBP高于6.79ng/mL對預測膿毒癥患兒的靈敏度、特異性、陽性預測值、陰性預測值分別為84.21%、84.09%、69.57%和92.50%,聯合檢測HBP和剩余堿可提高特異度。對此,我們還需要更多的研究去驗證其臨床應用價值。
綜上所述,HBP是中性粒細胞釋放的一種顆粒蛋白,其產生釋放機制還需要進一步研究。HBP作為臨床新興炎性標志物,具有高靈敏度及特異度的優點,如何將HBP與傳統炎癥標志物結合,以尋找更加快速、特異、靈敏的診斷膿毒癥的指征,仍需要進一步探索研究。隨著對HBP研究的深入,有理由相信HBP將會作為相當有價值的生物標志物在膿毒癥的診斷中發揮更大的作用。

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